Les oignons sont l’un des plus anciens amis de l’humanité - ils fournissent de la nourriture (et des larmes) pendant au moins 5 000 ans.
Ce n'est que depuis quelques décennies que les chercheurs ont commencé à comprendre pourquoi le fait de couper des oignons crus nous fait pleurer. Et un article publié récemment dans la revue ACS Chemical Biology présente le dernier élément du puzzle, expliquant comment se forme le principal produit chimique irritant pour les yeux de l'oignon.
L’effet lacrymogène - ou larmoyant - des oignons est un type de guerre chimique utilisé par les plantes pour conjurer les prédateurs potentiels et les chefs cuisiniers. Mais les étapes qui se déroulent sur cette première tranche dans la peau fine de l'oignon sont complexes.
Comme le rapporte Ashton Yoon pour Discover, les cellules d'oignon contiennent des poches de liquide remplies d'une enzyme appelée allinase. Lorsqu'un oignon est coupé en tranches, ces sacs se rompent, libérant l'allinase qui réagit ensuite avec les acides aminés de l'oignon pour créer de l'acide sulfénique.
Cet acide sulfénique entre alors dans une autre réaction, aidée par une enzyme connue sous le nom de facteur synthase lacrymatoire (LFS), qui crée un composé volatil connu sous le nom de facteur lacrymatoire (LF) qui flotte dans l'air et réagit avec les nerfs de votre cornée, provoquant des larmes incontrôlables.
Marcin Golczak, auteur de l'étude et professeur de pharmacologie à la Case Western University, a mis des décennies à comprendre ce processus. Les chercheurs ont découvert que la FL était le principal irritant pour les yeux dans les années 1970, mais ils n'ont découvert l'enzyme de l'EPA qu'en 2002. Toutefois, il a été encore plus difficile de déterminer comment l'EPA aide à produire la FL, en raison de son instabilité et de sa tendance à se vaporiser.
Pour répondre à cette question, Golczak et son équipe ont dû faire preuve de créativité. Ils ont été capables de fabriquer des cristaux stables de l’enzyme LFS en le liant à un composé plus stable, l’alcool crotylique. Ils ont ensuite examiné la structure de l'enzyme, qui a révélé que le composé est similaire à une superfamille de protéines bien étudiée appelée START. En comparant des sections de l'enzyme LFS où d'autres composés se lient à des sites similaires sur les protéines START, les chercheurs ont expliqué les étapes de la transformation de l'acide sulfénique en LF.
Bien que résoudre le casse-tête de l'oignon ne soit pas une mince affaire, l'équipe de Golczak s'intéresse davantage à ce que l'enzyme peut leur dire au sujet des protéines humaines. «Nous ne travaillons pas du tout avec des usines, nous faisons partie d'une école de médecine», a-t-il déclaré à Smithsonian.com. «Notre laboratoire étudie les protéines impliquées dans le transport des métabolites. Mais la structure de l'EPA et sa forme sont similaires à celles que nous avons chez l'homme, nous avons donc décidé de l'examiner. ”
Néanmoins, la découverte pourrait avoir des implications pour l'agriculture. En 2015, les chercheurs japonais qui ont découvert LFS ont découvert qu'ils pouvaient produire des oignons moins larmoyants en bombardant les bulbes avec des ions, qui décomposent les enzymes impliqués dans la réaction en chaîne qui conduit à la FL. En 2008, un autre groupe de chercheurs néo-zélandais a produit un oignon sans larme en coupant le gène qui produit l’EPA à partir du génome de l’oignon. Aucune de ces techniques, cependant, n'a encore apporté d'oignons sans larmes sur le marché.
Golczak dit que savoir exactement comment l'EPA crée la FL pourrait aider les chercheurs à concevoir un inhibiteur pour empêcher la formation du composé induisant des déchirures, ce qui pourrait être moins controversé que la modification génétique. «Vous pouvez concevoir une solution ou un spray avec l'inhibiteur. Je ne sais pas si c'est une bonne approche », dit-il. «Nous ne la poursuivons pas. Nous laisserons les Japonais se renseigner. "
Jusque-là, essayez de refroidir vos oignons avant de couper pour ralentir la libération de ces vapeurs nocives.
